বিশেষত, ট্রোপোনিন (ছোট প্রোটিন) ট্রপোমায়োসিনের অবস্থান পরিবর্তন করে এবং এটিকে অ্যাক্টিনের মায়োসিন-বাইন্ডিং সাইট থেকে দূরে সরিয়ে দেয়, কার্যকরভাবে বাঁধাই সাইটটিকে আনব্লক করে (চিত্র 5)। একবার মায়োসিন-বাইন্ডিং সাইটগুলি উন্মুক্ত হয়ে গেলে, এবং যদি পর্যাপ্ত ATP উপস্থিত থাকে, মায়োসিন ক্রস-ব্রিজ সাইক্লিং শুরু করতে অ্যাক্টিনের সাথে আবদ্ধ হয়৷
ক্রস-ব্রিজ সাইকেল চালানোর কারণ কী?
পেশী সংকোচন চক্রটি ক্যালসিয়াম আয়ন প্রোটিন কমপ্লেক্স ট্রপোনিন এর সাথে আবদ্ধ হয়ে অ্যাক্টিনের সক্রিয়-বাইন্ডিং সাইটগুলিকে প্রকাশ করে। অ্যাক্টিন-বাইন্ডিং সাইটগুলি উন্মোচিত হওয়ার সাথে সাথে, উচ্চ-শক্তির মায়োসিন হেড ফাঁকটি পূরণ করে, একটি ক্রস-ব্রিজ তৈরি করে৷
একটি ক্রস-ব্রিজ কী এবং কখন এটি ঘটে?
ক্রসব্রিজের মেডিক্যাল সংজ্ঞা
: একটি মায়োসিন অণুর গ্লোবুলার হেড যা পেশীতে একটি মায়োসিন ফিলামেন্ট থেকে প্রজেক্ট করে এবং পেশী সংকোচনের স্লাইডিং ফিলামেন্ট হাইপোথিসিসকে অস্থায়ীভাবে সংযুক্ত করার জন্য রাখা হয় একটি সংলগ্ন অ্যাক্টিন ফিলামেন্ট এবং এটিকে মায়োসিন ফিলামেন্টের মধ্যে একটি সারকোমেরের ব্যান্ডে আঁকুন.
ক্রস-ব্রিজ সাইকেল চালানোর প্রথম ধাপ কি?
উত্তর: ক্রসব্রিজ চক্রের প্রথম ধাপ হল অ্যাক্টিন (Ca, ট্রোপোনিনের পূর্ববর্তী ক্রিয়াকলাপের কারণে) মায়োসিন ক্রসব্রিজ (বা হেড) এর সাথে এক্সপোজড বাইন্ডিং সাইটের সংযুক্তি এবং ট্রপোমায়োসিন)।
ক্রস ব্রিজিং চক্র কি?
সংজ্ঞা। পেশী সংকোচনের ক্রস-ব্রিজ তত্ত্বটি বলে যে কীভাবে বল তৈরি হয় এবংকিভাবে ফিলামেন্ট অ্যাক্টিন এবং মায়োসিন একে অপরের সাপেক্ষে স্থানান্তরিত হয় যাতে পেশী ছোট হয়। … এই চক্রগুলির প্রতিটি ∼10 nm আপেক্ষিক আন্দোলন এবং প্রায় 2-10 pN শক্তির সাথে যুক্ত।
